Efecto del pH en genipina usada como agente de inmovilización para ß-galactosidasa de aspergillus oryzae en esferas de quitosano
En este trabajo fue inmovilizada la enzima ß-galactosidasa de Aspergillus oryzae en esferas de quitosano, usando genipina como agente de entrecruzamiento. Para dicho objetivo se evaluó el pH de activación del soporte; luego, se determinó la efectividad de dicho proceso evaluando la actividad enzimát...
| Autores principales: | , , , , |
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| Formato: | documento de conferencia |
| Lenguaje: | Español |
| Publicado: |
2018
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| Materias: | |
| Acceso en línea: | http://bdigital.uncu.edu.ar/13312 |
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| author | Esparza Flores, Elí Emanuel ; Dias Cardoso, Fernanda Bertoldo Siqueira, Larissa Klein, Manuela P. Hertz, Plinho F. |
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| author_sort | Esparza Flores, Elí Emanuel |
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| description | En este trabajo fue inmovilizada la enzima ß-galactosidasa de Aspergillus oryzae en esferas de quitosano, usando genipina como agente de entrecruzamiento. Para dicho objetivo se evaluó el pH de activación del soporte; luego, se determinó la efectividad de dicho proceso evaluando la actividad enzimática, el mejor pH fue 9.0 y con éste se obtuvo un rendimiento de inmovilización de 86.1 %, eficiencia de 43.2 %, actividad retenida de 37.5 % y actividad específica de 769.2 U g-1 de soporte. Al final fue analizada la estabilidad térmica, encontrando que la enzima inmovilizada es 2.0 veces más estable que la libre a 50 ºC y 1.6 veces a 60 ºC; así como la estabilidad operacional, donde después de 40 lotes, se mantuvo el 100 % de la actividad enzimática |
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| institution | Biblioteca Digital - UNCUYO |
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| publishDate | 2018 |
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| spelling | uncu-133122019-09-23T23:57:22Z Efecto del pH en genipina usada como agente de inmovilización para ß-galactosidasa de aspergillus oryzae en esferas de quitosano Esparza Flores, Elí Emanuel ; Dias Cardoso, Fernanda Bertoldo Siqueira, Larissa Klein, Manuela P. Hertz, Plinho F. Alfa galactosidasa Aspergillus oryzae Quitosano ß-galactosidasa Inmovilización enzimática En este trabajo fue inmovilizada la enzima ß-galactosidasa de Aspergillus oryzae en esferas de quitosano, usando genipina como agente de entrecruzamiento. Para dicho objetivo se evaluó el pH de activación del soporte; luego, se determinó la efectividad de dicho proceso evaluando la actividad enzimática, el mejor pH fue 9.0 y con éste se obtuvo un rendimiento de inmovilización de 86.1 %, eficiencia de 43.2 %, actividad retenida de 37.5 % y actividad específica de 769.2 U g-1 de soporte. Al final fue analizada la estabilidad térmica, encontrando que la enzima inmovilizada es 2.0 veces más estable que la libre a 50 ºC y 1.6 veces a 60 ºC; así como la estabilidad operacional, donde después de 40 lotes, se mantuvo el 100 % de la actividad enzimática Fil: Esparza Flores, Elí Emanuel . Universidade Federal do Rio Grande do Sul (Brasil). Fil: ; Dias Cardoso, Fernanda. Universidade Federal do Rio Grande do Sul (Brasil). Fil: Bertoldo Siqueira, Larissa. Universidade Federal do Rio Grande do Sul (Brasil). Fil: Klein, Manuela P.. Fil: Hertz, Plinho F.. Universidade Federal do Rio Grande do Sul (Brasil). 2018-10-01 spa Español info:eu-repo/semantics/openAccess http://creativecommons.org/licenses/by/2.5/ar/ documento de conferencia info:eu-repo/semantics/conferenceObject info:ar-repo/semantics/documento de conferencia info:eu-repo/semantics/acceptedVersion application/pdf http://bdigital.uncu.edu.ar/13312 |
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